胃蛋白酶是蛋白质,为什么它消化蛋白质的时候不会把自己消化掉0.0?

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5个答案
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支持者: 跃迁的电子 胞嘧啶

以下只是本人观点,如有错误请见谅。

首先推送来自Wikipedia的胃蛋白酶介绍,下面的引用亦来源于此。

首先明确问题。如果我没有误会的话,此问题所讨论的是“胃蛋白酶本身是蛋白质,其又能催化分解蛋白质,那么它会不会分解自身?”这个三段论问题。

然后是问题如果成立的可能情况:

1、单个胃蛋白酶大分子自己分解自己。

这种情况几乎不可能,如果想要重口味一些的话自行脑补一下一个人嚼碎自己全部牙齿这种情况。

2、胃蛋白酶相互分解。

此情况从胃蛋白酶的特性来分析:

一、胃蛋白酶的结构和结构变化

在胃中,胃粘膜主细胞释放出胃蛋白酶原。这一酶原在遇到胃酸(由胃壁细胞所释放)中的盐酸后被激活。当胃对食物进行消化时,在被称为胃泌素的一种激素和迷走神经作用下,启动胃蛋白酶原和盐酸从胃壁中释放。在盐酸所创造的酸性环境中,胃蛋白酶原发生去折叠,使得其可以以自催化方式对自身进行剪切,从而生成具有活性的胃蛋白酶。随后,生成的胃蛋白酶继续对胃蛋白酶原进行剪切,将44个氨基酸残基切去,产生更多的胃蛋白酶。

这种在没有食物消化时保持酶原形式的机制,避免了过量的胃蛋白酶对胃壁自身进行消化,是一种保护机制。

可见,胃蛋白酶本身可以相互催化反应,但在适当条件下胃蛋白酶的自催化只是一种激活的手段。

那么问题来了,胃蛋白酶为何不会把自己全部消化?

二、胃蛋白酶的功能

某一肽键氨基端数第三个氨基酸为碱性氨基酸(如赖氨酸、精氨酸和组氨酸)或者该肽键的氨基端为精氨酸时,则不能有效地对此肽键进行剪切。这种剪切特异性在pH值为1.3时表现得更为明显:只倾向于剪切氨基端为苯丙氨酸或亮氨酸的肽键。

于是我们知道,胃蛋白酶剪切肽键具有特异性,具有活性的胃蛋白酶不含这种架构,因此也不会被剪切分解。

但是有一个问题,胃蛋白酶储存时为什么会出现自降解?我的个人理解是胃蛋白酶对自身也有缓慢的分解,在人体内由于胃壁不断分泌胃蛋白酶原,这种分解不会有太大影响,但存储时由于这一过程不再,胃蛋白酶便会分解殆尽。

希望以上信息对你有用。

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胃黏膜保护(幽门螺旋杆菌破坏的就是这个)

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因为胃有粘膜保护不会被腐蚀掉。。。另外 胃 主要是物理消化,对但蛋白质初步分解,不是精细反应。。


也许,
1、酶具有专一性
2、酶原激活机制的调节
另外 胃蛋白酶的适合ph是酸性

胰蛋白酶是ph=7、、、、

最后粘贴一段
在胃中,胃粘膜主细胞释放出胃蛋白酶原。这一酶原在遇到胃酸(由胃壁细胞所释放)中的盐酸后被激活。当胃对食物进行消化时,在被称为胃泌素的一种激素和迷走神经作用下,启动胃蛋白酶原和盐酸从胃壁中释放。在盐酸所创造的酸性环境中,胃蛋白酶原发生去折叠,使得其可以以自催化方式对自身进行剪切,从而生成具有活性的胃蛋白酶。随后,生成的胃蛋白酶继续对胃蛋白酶原进行剪切,将44个氨基酸残基切去,产生更多的胃蛋白酶。

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酶在和反应物反应时具有高度的专一性,也就是说,酶会“选择”反应物然后与之反应

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Articdoctor骨科学博士生,吉他/爵士鼓爱好者

2013-12-20 23:51

看了下,几个回答似乎没有理解提问的意思。问的似乎不是胃为什么没有被消化掉,而是酶为什么不消化自己。

我觉得可以这样理解这个问题:枪可以打坏很多东西,那为什么开枪的时候没有把自己打坏?

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